НЕКОТОРЫЕ ВОЗМУЩАЮТСЯ-ПОСТАВИЛ ПРИВИВКУ, НО ПОТОМ ВСЕ РАВНО ЗАБОЛЕЛ...... НЕУЖЕЛИ НЕ ЯСНО-ИММУНИТЕТ ВЫРАБАТЫВАЕТСЯ ЧЕРЕЗ 1-1,5 МЕСЯЦА ПОСЛЕ ВТОРОЙ ПРИВИВКИ! А ДО ЭТОГО ОНА НЕ ЭФФЕКТИВНА! НУЖНО БЕРЕЧЬСЯ И ХОДИТЬ В МАСКЕ,ПОКА ИММУНИТЕЕТ НЕ ВЫРАБОТАЕТСЯ!

Если здоровья хватит,выкарабкается.

я надеюсь.. но у него диабет

Что привился.Это противопоказание.

Его заставили, иначе с работы увольняйся. но вроде бы сейчас на поправку пошел.

У них отвод, толлько аллергия.

ВЫЖИЛИ ТОЛЬКО С СИЛЬНЫМ ИММУНИТЕТОМ...СЛАБЫЕ ВЫМЕРИЛИ. МЫ ПОКОЛЕНИЕ СОЛЬНЕЙШИХ...КОТОРЫЕ ВЫЖИЛИ И НАС РОДИЛИ...

так вот мы и не выживем-откуда иммунитет,если нас будут колоть каждые пол года.И еще почему не могут создать свой инсулин,а прививку раз и разработали?!

БУДУТ КОЛОТЬ РАЗ В ПОЛГОДА,ПОКА НЕ РАЗРАБОТАЮТ ПРИВИВКУ,КОТОРАЯ БУДЕТ ДЕЙСТВОВАТЬ НАДОЛГО ИЛИ НАСОВСЕМ,КАК ОТ ОСПЫ. ПРОСТО ЭТО НОВОЕ....ДАЙТЕ УЧЕНЫМ РАЗОБРАТЬСЯ И ПОНЯТЬ ПРОИСХОЖДЕНИЕ ВИРУСА.

пусть разбираются-мне жаль тех ,кто прививается,особенно,если это молодежь и им еще рожать.И еще почитайте за эпидемии-как они приходят,как уходят.

это ваше право и ваше мнение.

ВРАЧИ И УЧЕНЫЕ ТАКОЙ РАСКЛАД ОПОВЕЩАЮТ

N-концы всех цепей участвуют в распознавании антигена, то есть образуют два одинаковых сайта связывания антигена. Ключевую роль в процессе распознавания антигена играет соответствие структур антигена (точнее, части молекулы антигена — эпитопа) и антигенраспознающего участка антитела, или паратопа по принципу «ключ-замок». Специфичность иммуноглобулинов определяется аминокислотной последовательностью антигенраспознающих доменов, которые называют вариабельными, или V-доменами (их также называют FV-участками). Антигенсвязывающий участок формируется V-доменами тяжёлых и лёгких цепей (VH- и VL-домены соответственно). Его формируют вариабельные петли β-листов, три из которых относятся к VL-доменам, а оставшиеся три — к VH-доменам. Эти петли иногда называют участками, определяющими комплементарность[en] (англ. complementarity-determining regions, CDRs)[6]. CDRs также известны как гипервариабельные участки. В молекуле иммуноглобулина обычно имеется 3 гипервариабельных участка, положение которых в цепи может быть различным. Кроме того, в состав каждого V-домена входит 4 участка относительно постоянного состава (каркасные участки)[7]. Сверхвысокая вариабельность CDRs обеспечивает огромное разнообразие иммуноглобулинов[8]. Остальные домены молекулы иммуноглобулина имеют фиксированную структуру, поэтому их называют константными, или C-доменами. L-цепь содержит один C-домен (обозначается CL), а H-цепь — 3 или 4 домена, которые обозначаются CH1, CH2, CH3, CH4. C-домены не участвуют в распознавании антигенов и необходимы для взаимодействия с рецепторами иммунных клеток, активации системы комплемента и других эффекторных функций[3].

Доля гипервариабельных положений в V-доменах по сравнению с относительно инвариантными невелико и составляет 15—20 % от всех аминокислотных остатков. Кроме того, в эволюции позвоночных животных V-домены оказались более консервативными, чем константные домены, причём их консервативность связана с константными участками. Так, гомология VL-доменов между тигровой и галапагосской акулами составляет около 75 %, а между человеком и собакой — около 50 %[9].
Антитело называют моноспецифичным[en], если оно может распознавать только один антиген или эпитоп, и биспецифичным, если оно связывается с двумя разными антигенами или двумя разными эпитопами в составе одного антигена[10]. Некоторые антитела называют поливалентными, или неспецифичными, если они распознают несколько антигенов[11].
Под действием протеаз молекулы иммуноглобулинов расщепляются на фрагменты, которые имеют специальные названия. Так, папаин расщепляет молекулу иммуноглобулина на три фрагмента: два фрагмента Fab (от англ. Fragment antigen binding) и один фрагмент Fc (от англ. Fragment cristallizable). В состав фрагментов Fab входят V-домены, а также CL- и CH1-домены, а Fc содержит остальные C-домены и соединяющие их дисульфидные связи. Пепсин разрезает молекулу иммуноглобулина немного иначе и даёт двухвалентный антигенсвязывающий F(ab')2-фрагмент и укороченный Fc'-фрагмент[12].

В области C-доменов находится большая часть участков, взаимодействующих с рецепторами клеток, такими как Fc-рецепторы. Так, в домене Сγ2 расположены участки связывания с компонентом комплемента С4b, а также с рецепторами FcγRI и FcγRII. В домене Сγ3 локализован участок связывания с FcγRIII. Продолжительность пребывания антитела в кровотоке зависит от особенностей строения домена CH2[8]. Между доменами СН1 и СН2 располагается участок, различный по протяжённости в Н-цепях разных изотипов и не входящий в состав доменов. В связи высоким содержанием пролина этот участок обладает высокой гибкостью, поэтому его также называют шарнирным участком. Именно в нём располагаются сайты расщепления иммуноглобулинов протеазами[13]. Молекулы антител подвергаются гликозилированию, то есть являются гликопротеинами. L-цепи лишены стабильных участков гликозилирования, а в Н-цепях они представлены во всех доменах, кроме вариабельного (больше всего их находится в СН2-домене). Сайтов N-гликозилирования в составе антител больше, чем сайтов O-гликозилирования. Углеводная составляющая антител не влияет на их специфичность, однако гликозилирование необходимо для стабилизации функционально важных характеристик молекулы, обеспечивает взаимодействие с лектинами, определяет особенности катаболизма и биологические свойства антител. Углеводные фрагменты в составе антител чаще всего имеют основу из остатков маннозы и хитобиозы[1

Тяжёлые и лёгкие цепи существуют в нескольких вариантах, отличающихся структурой и функциями, в связи с чем антитела делят на классы, или изотипы. Выделяют два типа L цепей (κ и λ) и пять изотипов H-цепей (μ, γ, α, δ и ε). В состав одной молекулы иммуноглобулина могут входить только H-цепи одного вида. У млекопитающих существует пять основных типов антител: IgM, IgG, IgA, IgD и IgE (латинские буквы в названиях классов антител соответствуют греческим в обозначении изотипов Н-цепей). Иммуноглобулины классов IgG и IgA разделяют на подклассы (субтипы), также в зависимости от особенностей Н-цепей. Иммуноглобулины всех классов могут принадлежать к К- и L-типам в зависимости от присутствия в их составе L-цепей κ- или λ-типов соответственно[15]. Разные изотипы H-цепей имеют отличающееся количество C-доменов: γ-, α- и δ-цепи имеют по 3 C-домена, а в состав μ- и ε-цепей входит по 4 C-домена[8]. Классы антител также различаются степенью гликозилирования, в частности, наименее гликозилированы антитела класса IgG[14]. Основные свойства классов антител перечислены в таблице ниже[15].

лассы антител. Например, у костных рыб имеется особый класс антител IgT/Z, а у амфибий, рептилий и птиц имеются иммуноглобулины Y (IgY), которые состоят из двух тяжёлых и двух лёгких цепей и в больших количествах накапливаются в яичном желтке[16]. У хрящевых рыб и млекопитающих семейства верблюдовых имеются антитела из тяжёлых цепей, лишённые лёгких цепей. Считается, что антитела из тяжёлых цепей хрящевых рыб и верблюдовых — результат конвергентной эволюции, и они появились в связи с функциональными особенностями. Около 50 % антител верблюдов и близких видов составляют типичные для млекопитающих антитела из четырёх цепей. Существуют ли животные, обладающие только антителами из тяжёлых цепей, неизвестно[17].